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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9409d.zip / M9490570.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-09-24  |  2KB  |  38 lines
  1.        Document 0570
  2.  DOCN  M9490570
  3.  TI    Structural similarity between the p17 matrix protein of HIV-1 and
  4.        interferon-gamma.
  5.  DT    9411
  6.  AU    Matthews S; Barlow P; Boyd J; Barton G; Russell R; Mills H; Cunningham
  7.        M; Meyers N; Burns N; Clark N; et al; Department of Biochemistry,
  8.        University of Oxford, UK.
  9.  SO    Nature. 1994 Aug 25;370(6491):666-8. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94344244
  11.  AB    The human immunodeficiency virus (HIV) matrix protein, p17, forms the
  12.        outer shell of the core of the virus, lining the inner surface of the
  13.        viral membrane. The protein has several key functions. It orchestrates
  14.        viral assembly via targeting signals that direct the gag precursor
  15.        polyprotein, p55, to the host cell membrane and it interacts with the
  16.        transmembrane protein, gp41, to retain the env-encoded proteins in the
  17.        virus. In addition, p17 contains a nuclear localization signal that
  18.        directs the preintegration complex to the nucleus of infected cells.
  19.        This permits the virus to infect productively non-dividing cells, a
  20.        distinguishing feature of HIV and other lentiviruses. We have determined
  21.        the solution structure of p17 by nuclear magnetic resonance (NMR) with a
  22.        root-mean square deviation for the backbone of the well-defined regions
  23.        of 0.9 A. It consists of four helices connected by short loops and an
  24.        irregular, mixed beta-sheet which provides a positively charged surface
  25.        for interaction with the inner layer of the membrane. The helical
  26.        topology is unusual; the Brookhaven protein database contains only one
  27.        similar structure, that of the immune modulator interferon-gamma.
  28.  DE    Amino Acid Sequence  Cloning, Molecular  Computer Graphics  Databases,
  29.        Factual  Escherichia coli  Gene Products, gag/*CHEMISTRY  Human  HIV
  30.        Antigens/*CHEMISTRY  *HIV-1  Interferon Type II/*CHEMISTRY  Molecular
  31.        Sequence Data  Nuclear Magnetic Resonance  Protein Conformation
  32.        Recombinant Proteins  Sequence Homology, Amino Acid  Support, Non-U.S.
  33.        Gov't  JOURNAL ARTICLE
  34.  
  35.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  36.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  37.  
  38.